Título :	CO-INMOVILIZACIÓN DE UNA XILANASA Y CELULASA EN UN SOPORTE MAGNÉTICO DE QUITOSANO PARA LA OBTENCIÓN DE OLIGOSACÁRIDOS A PARTIR DE UN DESECHO AGROINDUSTRIAL
Autor(es):	Azariel Diaz Hernandez
Palabras clave:	Quitosano magnetita genipino xilanasa celulasa inmovilización enzimática oligosacáridos residuos agroindustriales
Área:	BIOLOGÍA Y QUÍMICA
Fecha de publicación :	dic-2017
Facultad:	Facultad de Química
Programa académico:	Maestría en Ciencia y Tecnología de Alimentos
Resumen:	La agroindustria produce grandes cantidades de residuos durante el procesamiento de productos alimenticios. Las enzimas tienen gran potencial en la industria, pero requieren una mejora que puede proporcionarse con la inmovilización enzimática, tecnología que puede aplicarse en el aprovechamiento de residuos lignocelulósicos para su conversión a productos biológicos de alto valor. El objetivo del presente trabajo fue el diseño y caracterización de un soporte magnético de quitosano (Fe3O4@Quitosano) para la inmovilización de endo-β-1,4-xilanasa y endo-β-glucanasa (Fe3O4@Quitosano@Enzimas) mediante genipino como agente reticulante, y su evaluación para la producción de oligosacáridos de un residuo agroindustrial. El Fe3O4@Quitosano se sintetizó por el método de co-precipitación química y la caracterización se llevó a cabo mediante análisis de saturación magnética; análisis termogravimétrico (ATG) y calorimetría diferencial de barrido (DSC); difracción de rayos X (DRX); espectroscopía infrarroja (FT-IR); dispersión de luz dinámica (DLS); microscopía electrónica de transmisión (TEM) y de barrido (SEM); dispersión de energía de rayos X (EDAX) y espectroscopía de fotoelectrones de rayos X (XPS). Además, se determinó la actividad catalítica a diferentes valores de pH y temperatura, los parámetros cinéticos (Km y Vmax) y la reutilización en sucesivos ciclos de Fe3O4@Quitosano@Enzimas. Se evaluó la actividad catalítica de Fe3O4@Quitosano@Enzimas en olote y pericarpio de maíz para determinar la producción de oligosacáridos. Se determinó un magnetismo de 57 y 55 emu/g, siendo el tamaño promedio de los agregados de 230 y 430 nm compuesto de partículas individuales entre 8.5 y 10.8 nm para Fe3O4@Quitosano y Fe3O4@Quitosano@Enzimas, respectivamente. Se identificó la estructura cúbica de la espinela inversa de Fe3O4. El ATG y el DSC muestran que el Fe3O4@Quitosano proporciona estabilidad térmica a las enzimas tras la inmovilización. Los resultados FT-IR y EDAX confirman la reticulación de las enzimas con el soporte. La caracterización bioquímica reveló un grado de reticulación del 67 %. Se confirmó la estabilidad térmica y resistencia a valores de pH ácidos, mayor estabilidad en la actividad relativa de xilanasa en comparación con celulasa en los ciclos de reúso. La actividad hidrolítica sobre el olote de maíz fue 2.7 veces mayor que en el pericarpio bajo las mismas condiciones de reacción, y los productos obtenidos corresponden con arabinosa y celobiosa de acuerdo a cromatografía en capa fina. Agroindustry produces large amounts of waste during processing of food products. With enzymes, lignocellulosic waste can leverage for their conversion to biological products of high value. Enzymes show great potential in the industry, but require an enhancement that can be provided by enzyme immobilization. The objective of the present work was to design and characterize a chitosan magnetic support (Fe3O4@Chitosan) for immobilization of endo-β-1,4-xylanase and endo-β-glucanase (Fe3O4@Chitosan@Enzymes) using genipin as cross-linking agent, and its evaluation for the production of oligosaccharides from an agroindustrial by-product. Fe3O4@Chitosan was synthesized by the chemical co-precipitation method. The synthesized and crosslinked composites were characterized by magnetic saturation analysis; thermogravimetric (TGA) and differential scaning calorimetry analysis (DSC); X-ray diffraction (XRD); infrared spectroscopy (FT-IR); dynamic light scattering (DLS); transmission (TEM) and scanning electron microscopies (SEM); X-ray energy dispersion (EDAX) and X-ray photoelectron spectroscopy (XPS); The catalytic activity at different pH and temperature values, kinetic parameters (Km and Vmax) and the capacity of Fe3O4@Chitosan@Enazymes in succesive cycles, were also evaluated. The catalytic activity of Fe3O4@Chitosan@Enzymes in both corn cob and corn pericarp was evaluated to determine oligosaccharides production. The saturation magnetism was 57-55 emu/g for composites.The size average of aggregates was 230 and 430 nm, which were composed of individual particles between 8.5 and 10.8 nm for Fe3O4@Chitosan and Fe3O4@Chitosan@Enzymes, respectively. The cubic structure of the Fe3O4 inverse spinel was identified in composites. TGA and DSC showed that Fe3O4@Chitosan provides thermal stability to the enzymes upon immobilization. FT-IR and EDAX confirm the cross-linking of the enzymes with the support, acconting for 67 %. Thermal stability and hydrolitic activity in acid pH values were confirmed. Recycling of xylanase activity was twice that of cellulase activity. Hydrolytic activity over corn cob was 2.7 times higher than the corn pericarp under the same reaction conditions, and products obtained corresponds to arabinose and cellobiose according to thin layer cromatography.
URI:	http://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/1337
Aparece en:	Maestría en Ciencia y Tecnología de Alimentos

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