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dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nd/4.0es_ES
dc.contributorBlanca E. García Alemendárezes_ES
dc.creatorAlejandra Medina Vallees_ES
dc.date2008-
dc.date.accessioned2017-01-30T16:14:27Z-
dc.date.available2017-01-30T16:14:27Z-
dc.date.issued2008-
dc.identifier1666 - RI003702.pdfes_ES
dc.identifier.urihttps://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/7529-
dc.descriptionLa Nisina es un polipéptido que posee propiedades antimicrobianas principalmente sobre bacterias Gram positivas incluyendo aquellas formadoras de esporas. Inhibe el crecimiento de algunos microorganismos patógenos para el hombre tales como Listeria monocytogenes, Bacillus cereus, Staphylococcus aureus, C/ostridium botu/inum entre otros. Además posee actividad esporocida. Es por esto que la nisina es utilizada como conservador en alimentos. Es producida de manera natural por la bacteria acido láctica Lactococcus lactis sp. lactis. En estudios anteriores el gen estructural nisa que codifica para dicho antibiótico, fue clonado y expresado de manera heteróloga en Escherichia coli. En el presente trabajo de tesis se realizó la expresión heteróloga del gen nisA en la cepa Escherichia coli BL21 (DE3) y se estudió el efecto de las temperaturas 14, 25 y 37 ºC sobre los .niveles de este gen. Asimismo, se recuperó y purificó parcialmente la proteína recombinante mediante cromatografía de afinidad a metal inmovilizado (IMAC)es_ES
dc.formatAdobe PDFes_ES
dc.language.isospaes_ES
dc.publisherUniversidad Autónoma de Querétaroes_ES
dc.relation.requiresNoes_ES
dc.rightsAcceso Abiertoes_ES
dc.subjectProteínaes_ES
dc.subjectE. Coli BL 21es_ES
dc.subjectNisinaes_ES
dc.titleExpresión y recuperación de una proteína recombinante insertada en E. Coli BL21 (DE3)es_ES
dc.typeTesis de licenciaturaes_ES
dc.contributor.roleDirectores_ES
dc.degree.nameIngeniería en Químico de Alimentoses_ES
dc.degree.departmentFacultad de Químicaes_ES
dc.degree.levelLicenciaturaes_ES
Aparece en: Ingeniería en Químico de Alimentos

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