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Título:	Purificación y caracterización parcial de una lecnita de frijol tépari (Phaseolus acutifolius) con actividad citotóxica sobre células cancerígenas.
Autor(es):	Iovanna Consuelo Torres Arteaga
Palabras clave:	Frijol Tépari Lectinas Phaseolus acutifolius purificación de proteínas
Área:	MEDICINA Y CIENCIAS DE LA SALUD
Fecha de publicación :	jun-2010
Editorial :	Universidad Autónoma de Querétaro
Páginas:	1 recurso en línea (84 páginas)
Folio RI:	CNMAN-158990
Facultad:	Facultad de Ciencias Naturales
Programa académico:	Maestría en Ciencias de la Nutrición Humana
Resumen:	Las lectinas de leguminosas son glicoproteínas dependientes de cationes cuya forma activa comúnmente es tetramérica. Son biológicamente activas en animales y presentan actividades anticancerígenas. En nuestro laboratorio se han observado que una fracción semipura de lectinas de frijol Tépari (FCL) presenta efecto citotóxico diferencial sobre células de diferentes tipos de cáncer humano. Sin embargo, los pocos datos respecto a la identidad molecular de las proteínas con actividad biológica y sus características bioquímicas son controversiales. Por lo anterior, el objetivo del presente trabajo fue purificar y caracterizar parcialmente al menos una lectina bioactiva de frijol Tépari (Phaseolus acutifolius). Se probaron diferentes estrategias de extracción y purificación y se lograron obtener resultados reproducibles utilizando como solvente de extracción Tris-HCl pH 8 a 4º C, precipitación secuencial con sulfato de amonio al 40 y 60% de saturación y cromatografía en columna de exclusión de peso molecular con Sephadex G-75. Mediante este método se lograron separar dos poblaciones de proteínas con actividad aglutinante, PA (Peso molecular aparente de 29.8 kDa, pI 4.6 y actividad específica de 12339 UA/mg proteína) y PB (Peso molecular aparente de 26.1 kDa, pI 4.72 y actividad específica de 8226 UA/mg proteína). Posteriormente se obtuvo un pico mayoritario de proteína de cada población mediante una columna de Superosa 12HR10/30 para FPLC acoplada a HPLC. Los picos mayoritarios fueron analizados por espectrometría de masas para proteínas y carbohidratos. Los resultados mostraron al menos dos proteínas con alta homología a la única secuencia deducida para una lectina de frijol Tépari, pero con ligeras diferencias entre ellas mismas. El espectro de carbohidratos mostró que ambas proteínas presentan el mismo tipo y cantidad de carbohidratos. El pH óptimo para la recuperación de la actividad aglutinante de PA fue de 4 a 5 y para PB fue de 6, pero ambas poblaciones mostraron el mismo perfil de estabilidad a pH. Asimismo, se observó que PA depende principalmente de calcio para mantener su actividad aglutinante mientras que PB de magnesio. En resumen, fue posible purificar y caracterizar parcialmente dos lectinas bioactivas presentes en frijol Tépari. Futuros estudios se enfocarán en el mayor conocimiento de su identidad molecular.
URI:	https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/11815
Aparece en:	Maestría en Ciencias de la Nutrición Humana

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