Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/10039
Registro completo de metadatos
Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0es_ES
dc.contributorAldo Amaro Reyeses_ES
dc.contributorCarlos Regalado Gonzálezes_ES
dc.contributorMiriam Rocío Estévez Gonzálezes_ES
dc.contributorConcepción Keiko Shirai Matsumotoes_ES
dc.creatorAlejandro Corona Vidales_ES
dc.date2021-01-01-
dc.date.accessioned2024-02-20T20:49:30Z-
dc.date.available2024-02-20T20:49:30Z-
dc.date.issued2021-01-01-
dc.identifier.urihttps://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/10039-
dc.descriptionLas enzimas tienen excelentes características como alta actividad, selectividad y especificidad, aprovechadas para diseñar procesos sintéticos amigables hacia el ambiente. Mantener su estabilidad estructural es difícil y para ello la inmovilización enzimática se usa como alternativa para conservar la actividad de las enzimas y su reutilización. El objetivo del presente trabajo fue inmovilizar una amilasa en un soporte magnético a base de quitosano, reticulado con genipino y sales de hierro, evaluando su capacidad de retención proteica usando BSA como control. Se evaluó el grado de reticulación con el ensayo de ninhidrina, se determinó la temperatura y el pH óptimo de la enzima. Las nanopartículas fueron caracterizadas mediante microfotografías en microscopía electrónica de barrido y se determinó su capacidad de reúso ensayando la actividad catalítica en ciclos sucesivos. El rendimiento de sólidos de la síntesis del soporte fue del 83.06 %. La morfología del soporte mostró bordes con forma irregular, pequeñas hendiduras y características ásperas. La cinética de absorción mostró alta afinidad hacia las proteínas. El potencial Z de la enzima inmovilizada predicen la estabilidad de la amilasa con el soporte. El análisis FT-IR confirmó interacción entre la proteína y del soporte. El análisis termogravimétrico mostró una pérdida aproximada del 60 % del peso total de la enzima. Caso contrario al soporte el cual mostro estabilidad a altas temperaturas. La amilasa libre e inmovilizada mostraron un pH óptimo de 5 (3.40 U/g de enzima) y pH 4 (2.37 U/g de enzima), respectivamente. En temperatura, tanto enzima libre como inmovilizada el óptimo fue a los 40 °C (5.79 U/g de soporte y 2.59 U/g de soporte). El Q10 mostrado por la inmovilización refleja que el cambio en la temperatura no tiene efecto significante en la estructura terciaria de la enzima. La energía de activación para la inmovilización fue de 1.37 KJmol-1 y para la enzima libre fue de 37.16 KJmol-1. Los valores de Km y Vmax para la enzima libre fueron de 5.40 mg/ml y 21.89 mol/mlmin y de la enzima inmovilizada fueron y 1.46 mg/ml 7.46 mol/mlmin respectivamente. La inmovilización es estable al reúso hasta por seis ciclos. La amilasa fue inmovilizada en el soporte magnético de quitosano y dicha inmovilización le confirió resistencia a temperaturas e intervalos más amplios de pH con posibilidad de reutilizarse, de esta manera se consiguió una alternativa eficiente para futuros usos industriales.es_ES
dc.formatAdobe PDFes_ES
dc.language.isospaes_ES
dc.publisherUniversidad Autónoma de Querétaroes_ES
dc.relation.requiresNoes_ES
dc.rightsAcceso Abiertoes_ES
dc.subjectBiología y Químicaes_ES
dc.subjectQuímicaes_ES
dc.subjectBioquímicaes_ES
dc.titlePreparación y caracterización de una alfa-amilasa reticulada en un soporte magnético.es_ES
dc.typeTesis de licenciaturaes_ES
dc.contributor.roleDirectores_ES
dc.contributor.roleSinodales_ES
dc.contributor.roleSinodales_ES
dc.contributor.roleSinodales_ES
dc.degree.nameLicenciado en Biotecnologíaes_ES
dc.degree.departmentFacultad de Químicaes_ES
dc.degree.levelLicenciaturaes_ES
Aparece en: Ingeniería en Biotecnología

Ficheros en este ítem:
Fichero Descripción Tamaño Formato  
FQLIN-NA-1019-121.pdf1.73 MBAdobe PDFPortada
Visualizar/Abrir
Mostrar el registro sencillo del ítem


Los ítems de DSpace están protegidos por copyright, con todos los derechos reservados, a menos que se indique lo contrario.