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dc.rights.license http://creativecommons.org/licenses/by-nd/4.0 es_ES
dc.contributor Blanca E. García Alemendárez es_ES
dc.creator Alejandra Medina Valle es_ES
dc.date 2008
dc.date.accessioned 2017-01-30T16:14:27Z
dc.date.available 2017-01-30T16:14:27Z
dc.date.issued 2008
dc.identifier 1666 - RI003702.pdf es_ES
dc.identifier.uri https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/7529
dc.description La Nisina es un polipéptido que posee propiedades antimicrobianas principalmente sobre bacterias Gram positivas incluyendo aquellas formadoras de esporas. Inhibe el crecimiento de algunos microorganismos patógenos para el hombre tales como Listeria monocytogenes, Bacillus cereus, Staphylococcus aureus, C/ostridium botu/inum entre otros. Además posee actividad esporocida. Es por esto que la nisina es utilizada como conservador en alimentos. Es producida de manera natural por la bacteria acido láctica Lactococcus lactis sp. lactis. En estudios anteriores el gen estructural nisa que codifica para dicho antibiótico, fue clonado y expresado de manera heteróloga en Escherichia coli. En el presente trabajo de tesis se realizó la expresión heteróloga del gen nisA en la cepa Escherichia coli BL21 (DE3) y se estudió el efecto de las temperaturas 14, 25 y 37 ºC sobre los .niveles de este gen. Asimismo, se recuperó y purificó parcialmente la proteína recombinante mediante cromatografía de afinidad a metal inmovilizado (IMAC) es_ES
dc.format Adobe PDF es_ES
dc.language.iso spa es_ES
dc.publisher Universidad Autónoma de Querétaro es_ES
dc.relation.requires No es_ES
dc.rights Acceso Abierto es_ES
dc.subject Proteína es_ES
dc.subject E. Coli BL 21 es_ES
dc.subject Nisina es_ES
dc.title Expresión y recuperación de una proteína recombinante insertada en E. Coli BL21 (DE3) es_ES
dc.type Tesis de licenciatura es_ES
dc.contributor.role Director es_ES
dc.degree.name Ingeniería en Químico de Alimentos es_ES
dc.degree.department Facultad de Química es_ES
dc.degree.level Licenciatura es_ES


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