Título :	Purificación y caracterización parcial de aglutininas presentes en semillas de xoconostle (opuntia joconostle)
Autor(es):	Adriana Jheny Rodríguez Méndez
Palabras clave:	Purificación de proteínas Lectina Opuntia joconostle
Fecha de publicación :	2002
Editorial :	Universidad Autónoma de Querétaro
Facultad:	Facultad de Química
Programa académico:	Maestría en Ciencias
Resumen:	Las lectinas son proteínas que unen residuos de carbohidratos en forma específica y se presentan en todos los seres vivos, aunque se han estudiado principalmente las de origen vegetal, ya que las semillas de las plantas son especialmente ricas en estas moléculas. Hasta la fecha se han purificado numerosas lectinas de origen vegetal, animal, fúngico y bacteriano, algunas con papeles importantes en la investigación científica. Debido a la propiedad que las lectinas exhiben de unir azúcares de manera selectiva, se han utilizado como elementos clave en la purificación de moléculas de interés y como herramientas en el diagnóstico de algunas enfermedades. Nuestro país cuenta con una enorme diversidad vegetal, riqueza que se refleja en la gran variedad de productos que integran nuestra dieta, como el fruto de xoconostle (Opuntia joconostle Weber & Diguet), elemento habitual en la dieta regional. En estudios previos se observó que sus semillas contienen hemaglutininas, pero aún no se conoce la naturaleza de tales moléculas ni los efectos que podrían tener sobre el organismo o sus posibles aplicaciones. Por ello, se realizó la purificación de la molécula responsable de la actividad. Las semillas del fruto se molieron y con la harina delipidizada se obtuvo el extracto empleando una solución amortiguadora de fosfatos. El extracto se fraccionó saturando al 65% con sulfato de amonio. El precipitado se sometió a cromatografía de exclusión de peso molecular (Sephadex G-100 y G-200) e intercambio iónico (Q-Sepharosa). La actividad aglutinante en el extracto crudo y cada una de las fracciones obtenidas se evaluó, luego de determinar su concentración de proteínas por el método de Bradford, utilizando eritrocitos de conejo en suspensión. Así mismo, se analizaron electroforéticamente los perfiles proteicos del extracto crudo y de las fracciones obtenidas, con la finalidad de monitorear cada etapa de la purificación. Como criterio de pureza se empleó electroforesis, en condiciones desnaturalizantes, y los geles fueron teñidos con plata. Como parte de la caracterización se realizaron ensayos de estabilidad térmica, pH y de especificidad para unirse a distintos azúcares.
URI:	https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/7417
Otros identificadores :	1575 - RI003407.pdf
Aparece en:	Maestría en Ciencias

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