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https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/7404Registro completo de metadatos
| Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
|---|---|---|
| dc.rights.license | http://creativecommons.org/licenses/by-nd/4.0 | es_ES |
| dc.contributor | Alejandra Rojas Molina | es_ES |
| dc.creator | Alfredo Torres Cornejo | es_ES |
| dc.date | 2007 | - |
| dc.date.accessioned | 2017-01-24T20:10:22Z | - |
| dc.date.available | 2017-01-24T20:10:22Z | - |
| dc.date.issued | 2007 | - |
| dc.identifier | 1565 - RI003538.pdf | es_ES |
| dc.identifier.uri | https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/7404 | - |
| dc.description | Recientemente, se demostró que el extracto de los duetos del aparato venenoso de Conus austini, inhibía las contracciones espontáneas del íleon aislado de cobayo. Estos resultados sugieren que los duetos contienen péptidos que tienen efecto sobre el Sistema Nervioso Entérico (SNE) o la musculatura lisa intestinal. Considerando que a la fecha se desconoce la identidad de los péptidos bioactivos, se planteó la presente tesis con el objeto de purificar y determinar la estructura primaria de algunos de estos péptidos. El análisis cromatografico del extracto obtenido de los duetos de 13 especímenes de C. austini permitió la purificación de dos péptidos denominados C as 4.2.1 y C as 4.2.2. El péptido C as 4.2.2 indujo un efecto excitatorio en el íleon, en tanto que C as 4.2.1 no modificó las contracciones de este tejido. El análisis por degradación de Edman mostró que C as 4.2.2 es un péptido y reveló 15 aminoácidos de su secuencia: ?VGQGGTQRSTDQT A. La identidad del aminoácido correspondiente a la porción amino terminal no se pudo determinar. Asimismo, existen dudas acerca de la identidad de los aminoácidos en las posiciones 6, 7, 8 y 11. Sin embargo, se espera que el análisis por espectrometría de masas de este péptido proporcione información que ayude a identificar, de manera inequívoca, dichos aminoácidos. Las evidencias sugieren que el péptido purificado no contiene ningún residuo de Cys, lo cual indica que no pertenece a ninguno de los grupos de conotoxinas identificados a la fecha. Su estructura tampoco corresponde con la estructura de los conopéptidos que carecen de Cys. De tal manera, que es muy probable que C as 4.2.2 constituya una nueva clase de conopéptidos bioactivos. | es_ES |
| dc.format | Adobe PDF | es_ES |
| dc.language.iso | spa | es_ES |
| dc.publisher | Universidad Autónoma de Querétaro | es_ES |
| dc.relation.requires | No | es_ES |
| dc.rights | Acceso Abierto | es_ES |
| dc.subject | Bioquímica | es_ES |
| dc.subject | Toxinas | es_ES |
| dc.subject | Conus austini | es_ES |
| dc.title | Caracterización bioquímica y farmacológica de toxinas contenidas en los conductos venenosos de Conus austini | es_ES |
| dc.type | Tesis de licenciatura | es_ES |
| dc.contributor.role | Director | es_ES |
| dc.degree.name | Químico Farmacéutico Biólogo | es_ES |
| dc.degree.department | Facultad de Química | es_ES |
| dc.degree.level | Licenciatura | es_ES |
| Aparece en las colecciones: | Químico Farmacéutico Biólogo | |
Ficheros en este ítem:
| Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
|---|---|---|---|---|
| RI001565.pdf | 1.33 MB | Adobe PDF |  Visualizar/Abrir |
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