Inmovilización de una xilanasa en un soporte magnético de quitosano

María Del Mar Rodríguez Vázquez

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Campo DC	Valor	Lengua/Idioma
dc.rights.license	http://creativecommons.org/licenses/by-nd/4.0	es_ES
dc.contributor	Aldo Amaro Reyes	es_ES
dc.creator	María Del Mar Rodríguez Vázquez	es_ES
dc.date	2016-02	-
dc.date.accessioned	2017-01-24T17:41:22Z	-
dc.date.available	2017-01-24T17:41:22Z	-
dc.date.issued	2016-02	-
dc.identifier	1556 - RI002834.pdf	es_ES
dc.identifier.uri	https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/7393	-
dc.description	La inmovilización puede mejorar la actividad enzimática bajo condiciones extremas de procesos, tales como acidez y temperaturas requeridas en diferentes aplicaciones industriales. En los últimos años, las nanopartículas magnéticas se han convertido en el foco de investigación como soportes de inmovilización para biomoléculas debido a su bajo perfil de toxicidad, carácter magnético, eficiencia como adsorbente con gran área de superficie específica, baja resistencia a la difusión y la estabilidad a cambios de pH, temperatura y presión. El objetivo del presente trabajo fue inmovilizar una xilanasa en un soporte magnético a base de quitosano y sales de hierro, evaluando su capacidad de retención proteica y su actividad expuesta a distintos valores de pH, temperatura, sales y agentes reductores, así como su caracterización estructural parcial. El soporte fue sintetizado en una relación 2:1 (p/p) de sales de hierro con quitosano sin sonicación dando así un soporte potencialmente magnético, con capacidad de absorción de 14 ¿g de proteína/mg de soporte a los 60 minutos de reacción de entrecruzamiento. La xilanasa fue inmovilizada en el soporte mediante reticulación con genipino, un agente menos tóxico a los usualmente utilizados. Se evaluó el grado de reticulación con el ensayo de ninhidrina, después de 60 minutos de reacción se obtuvo un 45% de reticulación. Mediante dispersión de luz, microscopia electrónica de barrido y DSC se caracterizaron los agregados enzimáticos, observándose que son de forma esférica y forman agregados con tamaño de partícula promedio de 254 nm. La enzima inmovilizada presentó un máximo de actividad a un pH 9 y una temperatura de 70°C además puede ser utilizada hasta en 5 ciclos consecutivos en estas condiciones manteniendo el 70 % de su actividad relativa. La actividad de la xilanasa inmovilizada fue afectada en presencia de algunos detergentes y iones comparada con la enzima libre. La xilanasa fue exitosamente inmovilizada en el soporte magnético de quitosano y la inmovilización le confirió protección en temperaturas y rangos más amplios de pH con posibilidad de reutilizarse, obteniendo así una alternativa eficiente para futuros usos industriales.	es_ES
dc.format	Adobe PDF	es_ES
dc.language.iso	spa	es_ES
dc.publisher	Universidad Autónoma de Querétaro	es_ES
dc.relation.requires	No	es_ES
dc.rights	Acceso Abierto	es_ES
dc.subject	Inmovilización	es_ES
dc.subject	Enzimas	es_ES
dc.subject	Xilanasa	es_ES
dc.title	Inmovilización de una xilanasa en un soporte magnético de quitosano	es_ES
dc.type	Tesis de licenciatura	es_ES
dc.contributor.role	Director	es_ES
dc.degree.name	Ingeniería en Biotecnología	es_ES
dc.degree.department	Facultad de Química	es_ES
dc.degree.level	Licenciatura	es_ES
Aparece en:	Ingeniería en Biotecnología

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