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Título:	Establecimiento del hongo modelo Ustilago maydis como plataforma de expresión de una proteína heteróloga quimérica de Babesia bigemina.
Autor(es):	Daniel Alain Gallegos Almanza
Palabras clave:	Ustilago maydis Proteínas heterólogas Babesia bigemina secreción no convencional
Área:	BIOLOGÍA Y QUÍMICA
Fecha de publicación :	24-sep-2025
Páginas:	1 recurso en línea (76 páginas)
Folio RI:	CNMAC-215706
Facultad:	Facultad de Ciencias Naturales
Programa académico:	Maestría en Ciencias Biológicas
Resumen:	La ciencia es impulsada por el desarrollo tecnológico, como el uso de organismos modificados genéticamente para la producción de compuestos de interés. Con este fin, Escherichia coli, Saccharomyces cerevisiae, plantas y cultivos celulares se han implementado. Aunque estos modelos son adecuados, también presentan limitantes como las reacciones inmunes cruzadas en bacterias o alteraciones en las modificaciones postraduccionales en levaduras. Por esto, la búsqueda de nuevos modelos es imperativa, y actualmente Ustilago maydis, comúnmente conocido como huitlacoche, es un modelo novedoso, pues presenta ventajas como: su genoma secuenciado, modificación genética, rápido crecimiento y secreción no convencional de proteínas. Por ello puede ser una plataforma para la expresión de proteínas heterólogas. Por ejemplo, se le modificó exitosamente para producir la subunidad β de la toxina del cólera en el huitlacoche, y al alimentar ratones con éste, los ratones mostraron inmunidad contra la toxina del cólera. El sistema no convencional de secreción de proteínas, corresponde a la endoquitinasa Cts1, lo cual permite evitar las modificaciones postraduccionales de la ruta retículo endoplásmico rugoso-aparato de Golgi. Se expresó la enzima bacteriana β glucuronidasa “Gus”, que posee una señal de glicosilación, la cual al ser glicosilada pierde su función; usando el sistema no convencional Gus no se glicosiló y mantuvo su actividad enzimática. Determinando que los péptidos unidos a Cts 1 son transportados y secretados al medio extracelular, y de esta forma se facilita su purificación.Por lo anterior, en este trabajo se planteó usar a U. maydis como plataforma para expresar dos epítopos inmunogénicos de las proteínas Mic-1(A) y Gp45-1, provenientes de Babesia bigemina, el parásito causante de la babesiosis bovina, una enfermedad que genera grandes pérdidas económicas y es de difícil diagnóstico. El objetivo de esta propuesta fue generar un gen quimérico compuesto de dichos epítopos y usar a cepas modificas de U. maydis con este gen como plataforma de expresión.
URI:	http://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/2645
Aparece en:	Maestría en Ciencias Biológicas

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