1. Repositorio Institucional UAQ
  2. Tesis
  3. Facultad de Ciencias Naturales
  4. Maestría
  5. Maestría en Ciencias Biológicas
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0es_ES
dc.contributorJose Antonio Cervantes Chavezes_ES
dc.creatorDaniel Alain Gallegos Almanzaes_ES
dc.date2025-09-24-
dc.date.accessioned2021-01-18T15:39:09Z-
dc.date.available2021-01-18T15:39:09Z-
dc.date.issued2025-09-24-
dc.identifier.urihttp://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/2645-
dc.descriptionLa ciencia es impulsada por el desarrollo tecnológico, como el uso de organismos modificados genéticamente para la producción de compuestos de interés. Con este fin, Escherichia coli, Saccharomyces cerevisiae, plantas y cultivos celulares se han implementado. Aunque estos modelos son adecuados, también presentan limitantes como las reacciones inmunes cruzadas en bacterias o alteraciones en las modificaciones postraduccionales en levaduras. Por esto, la búsqueda de nuevos modelos es imperativa, y actualmente Ustilago maydis, comúnmente conocido como huitlacoche, es un modelo novedoso, pues presenta ventajas como: su genoma secuenciado, modificación genética, rápido crecimiento y secreción no convencional de proteínas. Por ello puede ser una plataforma para la expresión de proteínas heterólogas. Por ejemplo, se le modificó exitosamente para producir la subunidad β de la toxina del cólera en el huitlacoche, y al alimentar ratones con éste, los ratones mostraron inmunidad contra la toxina del cólera. El sistema no convencional de secreción de proteínas, corresponde a la endoquitinasa Cts1, lo cual permite evitar las modificaciones postraduccionales de la ruta retículo endoplásmico rugoso-aparato de Golgi. Se expresó la enzima bacteriana β glucuronidasa “Gus”, que posee una señal de glicosilación, la cual al ser glicosilada pierde su función; usando el sistema no convencional Gus no se glicosiló y mantuvo su actividad enzimática. Determinando que los péptidos unidos a Cts 1 son transportados y secretados al medio extracelular, y de esta forma se facilita su purificación.Por lo anterior, en este trabajo se planteó usar a U. maydis como plataforma para expresar dos epítopos inmunogénicos de las proteínas Mic-1(A) y Gp45-1, provenientes de Babesia bigemina, el parásito causante de la babesiosis bovina, una enfermedad que genera grandes pérdidas económicas y es de difícil diagnóstico. El objetivo de esta propuesta fue generar un gen quimérico compuesto de dichos epítopos y usar a cepas modificas de U. maydis con este gen como plataforma de expresión.es_ES
dc.formatAdobe PDFes_ES
dc.format.extent1 recurso en línea (76 páginas)es_ES
dc.language.isoEspañoles_ES
dc.relation.requiresSies_ES
dc.rightsEn Embargoes_ES
dc.subjectUstilago maydises_ES
dc.subjectProteínas heterólogases_ES
dc.subjectBabesia bigeminaes_ES
dc.subjectsecreción no convencionales_ES
dc.subject.classificationBIOLOGÍA Y QUÍMICAes_ES
dc.titleEstablecimiento del hongo modelo Ustilago maydis como plataforma de expresión de una proteína heteróloga quimérica de Babesia bigemina.es_ES
dc.typeTesis de maestríaes_ES
dc.creator.tidCURPes_ES
dc.contributor.tidcurpes_ES
dc.creator.identificadorGAAD880820HGTLLN07es_ES
dc.contributor.identificadorCECA751121HMNRHN04es_ES
dc.contributor.roleDirectores_ES
dc.degree.nameMaestría en Ciencias Biológicases_ES
dc.degree.departmentFacultad de Ciencias Naturaleses_ES
dc.degree.levelMaestríaes_ES
dc.matricula.creator215706es_ES
dc.folioCNMAC-215706es_ES
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