Caracterización Bioquímica de Serín Proteasas, Fosfolipasas A2, Hialuronidasas y Metaloproteasas del Veneno de Crotalus aquilus, Crotalus polystictus y Crotalus molossus nigrescens

Octavio Roldán Padrón

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dc.rights.license	http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0	es_ES
dc.contributor	Margarita Teresa De Jesús García Gasca	es_ES
dc.creator	Octavio Roldán Padrón	es_ES
dc.date	2019-11-20
dc.date.accessioned	2019-11-07T18:22:38Z
dc.date.available	2019-11-07T18:22:38Z
dc.date.issued	2019-11-20
dc.identifier	Crotalus	es_ES
dc.identifier	fosfolipasas	es_ES
dc.identifier	hialuronidasas	es_ES
dc.identifier	proteasas	es_ES
dc.identifier	veneno de serpiente	es_ES
dc.identifier.uri	http://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/1618
dc.description	El envenenamiento por mordedura de serpiente es un problema médico grave en diferentes áreas del mundo. En América Latina, la mayor prevalencia se debe a las serpientes de la familia Viperidae, donde se incluyen las serpientes de cascabel (Crotalus). Estos venenos producen veneno hemotóxico que causa sangrado, degradación de los tejidos y necrosis. Cada veneno presenta varias actividades enzimáticas, lo que hace que sus efectos clínicos sean difíciles de estudiar, además, la comparación entre las moléculas de veneno es difícil cuando se usan diferentes técnicas y, por lo tanto, su identificación/caracterización por la misma metodología es necesaria. En este trabajo, se realizó la caracterización bioquímica de veneno de serpiente en cuanto a serín proteasas (SVSP), fosfolipasas A2 (SVPLA2), metaloproteasas (SVMP) y hialuronidasas (SVHA) de Crotalus aquilus (Ca), Crotalus polystictus (Cp) y Crotalus molossus nigrescens (Cmn). Se observaron diferencias en el patrón de proteínas, el contenido de enzimas y las actividades enzimáticas. Todos los venenos mostraron una alta actividad de SVPLA2, SVSP de alto peso molecular y una amplia variedad de formas de SVMP y SVHA. Ca y Cp mostraron las actividades enzimáticas más altas de SVMP y SVSP tipo tripsina y quimotripsina, mientras que Cmn mostró la mayor actividad de la SVHA y SVPLA2, similar a Ca. Todos los venenos mostraron péptidos con una masa molecular similar a la de las miotoxinas tipo crotamina. No se cuenta con información previa sobre la caracterización de veneno de C. aquilus y no existen análisis previos que incluyan estas cuatro familias de proteínas en estos venenos de Crotalus.	es_ES
dc.format	Adobe PDF	es_ES
dc.language.iso	Español	es_ES
dc.relation.requires	Si	es_ES
dc.rights	En Embargo	es_ES
dc.subject	BIOLOGÍA Y QUÍMICA	es_ES
dc.subject	CIENCIAS DE LA VIDA	es_ES
dc.subject	TOXICOLOGÍA	es_ES
dc.title	Caracterización Bioquímica de Serín Proteasas, Fosfolipasas A2, Hialuronidasas y Metaloproteasas del Veneno de Crotalus aquilus, Crotalus polystictus y Crotalus molossus nigrescens	es_ES
dc.type	Tesis de doctorado	es_ES
dc.creator.tid	curp	es_ES
dc.contributor.tid	curp	es_ES
dc.creator.identificador	ROPO860715HQTLDC00	es_ES
dc.contributor.identificador	GAGM641015MDFRSR06	es_ES
dc.contributor.role	Director	es_ES
dc.degree.name	Doctorado en Ciencias Biológicas	es_ES
dc.degree.department	Facultad de Ciencias Naturales	es_ES
dc.degree.level	Doctorado	es_ES