Título :	La deshidrogenasa láctica
Autor(es):	Guadalupe Tapia Moreno
Palabras clave:	spa
Clasificación DDC:	TS 547.758 T172d
Fecha de publicación :	1981
Editorial :	Facultad de Química
Facultad:	Facultad de Química
Programa académico:	Químico Biólogo
Resumen:	La Deshidrogenasa Láctica ( E.C.1.1.1.27, L=-lactato: NAD* oxidorreductasa ) es un enzima que está presente en todos los vertebrados; donde cataliza en forma reversible, la conversión de piruvata 8 L-lactato por el siguiente equilibrio: NADO L-lactato = NADH + piruvato La actividad de la LDH sa mide espectrofotométricamente a 340 nm, por la oxidación de NADH con piruvato ( disminución de absorbancia ) o reducción de NAD* con lactato ( aumento de absorbancia ) a velocidades de D.05 - 0.1/min. para producir un cambio en la absorbancia. La LDH, también se encuentra en muchos organismos invertebrados, en plantas, y en microorganismos; en algunos de estos organismos el D-lactato sirve como sustrato; mientras que en las levaduras, el citocromo C sustituye al Nap?, La ocurrencia de una amplia distribución proviene del papal decisivo que juega la LDH en el metabolismo glucolítico. Además, obliga a los organismos a almacenar oxígeno en forma de lactato, para degradarlo por reoxidación a piruvato cuando se requiere La LDH ha recibido gran atención, por su importancia metabólica y su existencia en varias formas isoenzimáticas. Las isoenzimas se forman por la asociación de dos o tres tipos de subunidades diferentes en todos los vertebrados superiores. Cada tipo da subunidad: A, B Ú C esta codificada por un gen específico: l1dh1, 1dh2, 1dh3, respectivamente. Dos sub unidades diferentes forman cinco isoenzimas: A ¿> A1B3» A2B» A3B4» B4? y tres subunidades pueden formar 15 isoenzimas.
URI:	https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/8589
Aparece en:	Histórico

Los ítems de DSpace están protegidos por copyright, con todos los derechos reservados, a menos que se indique lo contrario.