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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0es_ES
dc.contributorCarlos Francisco Sosa Ferreyraes_ES
dc.creatorAlejandra Medina Hernandezes_ES
dc.date2017-10-
dc.date.accessioned2019-05-27T18:30:59Z-
dc.date.available2019-05-27T18:30:59Z-
dc.date.issued2017-10-
dc.identifier.urihttp://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/1562-
dc.descriptionLas enfermedades alérgicas afectan a cerca de mil millones de personas alrededor del mundo. Las alergias alimentarias tienen una prevalencia entre el 2 al 8% y se incrementa anualmente. El diagnóstico de alergia alimentaria se basa en la historia clínica sugerente y la demostración de sensibilización específica para alergeno ya sea por métodos in vivo (pruebas cutáneas o reto alimentario) o in vitro (determinación de anticuerpos de tipo IgE específicos). Más del 90% de las reacciones alérgicas a alimentos son causadas por una docena de alimentos por lo que se hace necesario conocer las propiedades fisicoquímicas e inmunogénicas de los alergenos alimentarios que expliquen que las reacciones clínicas pueden ocurrir debido a la reactividad cruzada entre alergenos estructuralmente homólogos a los que un paciente se ha sensiblizado con anterioridad por una fuente diferente (panalergenos). El objetivo del presente trabajo fué realizar la purificación y caracterización de la proflina del trigo y compararla con la profilina del polen Cupressus arizonica en busca de homología estructural como mecanismo de reactividad cruzada entre el polen del ciprés y trigo. Se realizó una primera separación de proteínas mediante cromatografía por columnas, por intercambio iónico, empleando dietilaminoetilcelulosa en la fase inmóvil. Los productos obtenidos de las diferentes etapas de la purificación, así como el contenido protéico del extracto total de trigo se analizaron mediante SDSPAGE, y finalmente se realizó un ensayo de dispersión de luz dinámica para identificar la presencia de las proteínas con un peso molecular entre 12 y 19. Resultados: Se identificó del concentrado purificado dos proteínas similares con masa molecular de entre 35 a 40 kDa que corresponden con la masa molecular del alergeno principal de del polen cupressus arizonica. Mediante la técnica de dispersión de luz dinámica, la distribución del tamaño de las partículas tuvo un promedio de 293.22 nm para la de trigo y 276.58 nm para la de polen de extracto alergénico de cupressus arizonica. A pesar de que podemos describir características comunes de los alérgenos, la biología estructural no puede aportar elementos de discriminación confiables que permitan su identificación ya que deberá probarse la capacidad de unión a moléculas de Inmunoglobulina E in vivo.es_ES
dc.descriptionAllergic diseases affect about one billion people around the world. Food allergies have a prevalence of 2 to 8% and increase annually. The diagnosis of food allergy is based on the suggestive clinical history and demonstration of specific sensitization for allergen either by in vivo methods (skin tests or food challenge) or in vitro (determination of specific IgE type antibodies). More than 90% of allergic reactions to food are caused by a dozen foods, making it necessary to know the physicochemical and immunogenic properties of food allergens explaining that clinical reactions can occur due to cross-reactivity between structurally homologous allergens to which a patient has previously been sensitized by a different source (panalergens). The objective of the present work was to carry out the purification and characterization of the wheat proline and to compare it with the prophylaxis of the Cupressus arizonica pollen in search of structural homology as a mechanism of cross reactivity between cypress and wheat pollen. A first separation of proteins was carried out by column chromatography, by ion exchange, using diethylaminoethylcellulose in the immobile phase. The products obtained from the different purification steps as well as the protein content of the total wheat extract were analyzed by SDSPAGE and finally a dynamic light scattering assay was performed to identify the presence of proteins with a molecular weight between 12 and 19. Results: Two similar proteins with a molecular mass of 35-40 kDa corresponding to the molecular mass of the major allergen of the pollen cupressus arizonica were identified from the purified concentrate. By means of the dynamic light scattering technique, the particle size distribution averaged 293.22 nm for wheat and 276.58 nm for the allergenic extract pollen of cupressus arizonica. Although we can describe common characteristics of the allergens, structural biology can not provide reliable discrimination elements that allow its identification since the ability to bind to immunoglobulin E molecules in vivo must be tested.es_ES
dc.formatAdobe PDFes_ES
dc.language.isoEspañoles_ES
dc.relation.requiresNoes_ES
dc.rightsAcceso Abiertoes_ES
dc.subjecthomología estructurales_ES
dc.subjectreactividad cruzadaes_ES
dc.subjectalergia alimentariaes_ES
dc.subjectstructural homologyes_ES
dc.subjectcross reactivityes_ES
dc.subjectfood allergyes_ES
dc.subject.classificationMEDICINA Y CIENCIAS DE LA SALUDes_ES
dc.titlePurificación y caracterización de profilinas de trigo con potencial reactividad cruzada con profilinas de polen de cipréses_ES
dc.typeTesis de doctoradoes_ES
dc.creator.tidcurpes_ES
dc.creator.identificadorMEHA900710MSPDRL06es_ES
dc.contributor.roleAsesor de tesises_ES
dc.degree.nameDoctorado en Ciencias de la Saludes_ES
dc.degree.departmentFacultad de Medicinaes_ES
dc.degree.levelDoctoradoes_ES
Aparece en: Doctorado en Ciencias de la Salud

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