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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0es_ES
dc.contributorJorge Luis Rosado Loríaes_ES
dc.contributorSergio de Jesús Romero Gómezes_ES
dc.contributorAngelina Rodríguez Torreses_ES
dc.contributorCarlos Regalado Gonzálezes_ES
dc.contributorJosé Antonio Cervantes Chávezes_ES
dc.creatorBeatriz Liliana Álvarez Mayorgaes_ES
dc.date.accessioned2024-05-02T15:23:37Z-
dc.date.available2024-05-02T15:23:37Z-
dc.date.issued2024-03-21-
dc.identifier.urihttps://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/10432-
dc.descriptionProteínas como la lactoferrina (LF) presente en la leche materna, es una de las proteínas que proporcionan una variedad de ventajas fisiológicas claves para los infantes y que han tomado interés para su producción recombinante. Muchas son las proteínas recombinantes que se pueden producir por medio de la biotecnología en microorganismos, en plantas y en la leche de ganado bovino transgénico. La producción de proteínas debe ser mejorada de sus fuentes nativas o buscar otras nuevas junto con el desarrollo de sistemas de expresión de proteínas eficientes y el avance de los protocolos de extracción de proteínas. En este estudio se produjo la proteína recombinante LF sérica humana en el sistema eucariótico de Pichia pastoris (renombrada como Komagataella phaffii), utilizando la cepa de levadura transformada con un plásmido previamente caracterizado para la expresión de la hLF, se indujo su producción en un medio de cultivo selectivo, obteniéndose un rendimiento de 0.186mg/mL de proteína excretada al medio. La proteína obtenida, se caracterizó mediante SDS-PAGE, se purificó a partir del medio de cultivo mediante cromatografía de afinidad y se determinaron parámetros termodinámicos mediante espectroscopía de dicroísmo circular (DC). Los espectros obtenidos por DC muestran que a pH alcalino la estructura secundaria de la LF nativa, así como la recombinante, cambia a una estructura desplegada, a pH ácido ambas proteínas precipitan. Mediante la respuesta de DC a diferentes pH y mediante la determinación de parámetros termodinámicos, fue posible proponer que en la producción de LF humana recombinante la forma apo de la proteína podría haberse favorecido en comparación con la LF de origen humano. Para demostrar si una LF recombinante y una LF nativa son comparables en funcionalidad para usarse en productos alimenticios, se deben realizar algunos estudios de seguridad. Sin embargo, el DC puede utilizarse como primera herramienta de inspección en la producción de proteínas recombinantes.es_ES
dc.formatpdfes_ES
dc.format.extent1 recurso en línea (88 páginas)es_ES
dc.format.mediumcomputadoraes_ES
dc.language.isospaes_ES
dc.publisherUniversidad Autónoma de Querétaroes_ES
dc.relation.requiresSies_ES
dc.rightsopenAccesses_ES
dc.subjectdicroísmo circulares_ES
dc.subjectproteínas recombinanteses_ES
dc.subjectlactoferrinaes_ES
dc.subjectKomagataella phaffiies_ES
dc.subject.classificationBIOLOGÍA Y QUÍMICAes_ES
dc.titleProducción y estudios de caracterización de la proteína recombinante humana Lactoferrinaes_ES
dc.typeTesis de doctoradoes_ES
dc.creator.tidORCIDes_ES
dc.contributor.tidORCIDes_ES
dc.creator.identificador0000-0002-9520-2187es_ES
dc.contributor.identificador0000-0002-5999-1078es_ES
dc.contributor.roleDirectores_ES
dc.contributor.roleAsesores_ES
dc.contributor.roleAsesores_ES
dc.contributor.roleAsesores_ES
dc.contributor.roleAsesores_ES
dc.degree.nameDoctorado en Ciencias Biológicases_ES
dc.degree.departmentFacultad de Ciencias Naturaleses_ES
dc.degree.levelDoctoradoes_ES
dc.format.supportrecurso en líneaes_ES
dc.matricula.creator50591es_ES
dc.folioCNDCC-50591es_ES
Colección: Doctorado en Ciencias Biológicas

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