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dc.rights.license http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0 es_ES
dc.contributor Jose Antonio Cervantes Chavez es_ES
dc.creator Daniel Alain Gallegos Almanza es_ES
dc.date 2025-09-24
dc.date.accessioned 2021-01-18T15:39:09Z
dc.date.available 2021-01-18T15:39:09Z
dc.date.issued 2025-09-24
dc.identifier.uri http://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/2645
dc.description La ciencia es impulsada por el desarrollo tecnológico, como el uso de organismos modificados genéticamente para la producción de compuestos de interés. Con este fin, Escherichia coli, Saccharomyces cerevisiae, plantas y cultivos celulares se han implementado. Aunque estos modelos son adecuados, también presentan limitantes como las reacciones inmunes cruzadas en bacterias o alteraciones en las modificaciones postraduccionales en levaduras. Por esto, la búsqueda de nuevos modelos es imperativa, y actualmente Ustilago maydis, comúnmente conocido como huitlacoche, es un modelo novedoso, pues presenta ventajas como: su genoma secuenciado, modificación genética, rápido crecimiento y secreción no convencional de proteínas. Por ello puede ser una plataforma para la expresión de proteínas heterólogas. Por ejemplo, se le modificó exitosamente para producir la subunidad β de la toxina del cólera en el huitlacoche, y al alimentar ratones con éste, los ratones mostraron inmunidad contra la toxina del cólera. El sistema no convencional de secreción de proteínas, corresponde a la endoquitinasa Cts1, lo cual permite evitar las modificaciones postraduccionales de la ruta retículo endoplásmico rugoso-aparato de Golgi. Se expresó la enzima bacteriana β glucuronidasa “Gus”, que posee una señal de glicosilación, la cual al ser glicosilada pierde su función; usando el sistema no convencional Gus no se glicosiló y mantuvo su actividad enzimática. Determinando que los péptidos unidos a Cts 1 son transportados y secretados al medio extracelular, y de esta forma se facilita su purificación.Por lo anterior, en este trabajo se planteó usar a U. maydis como plataforma para expresar dos epítopos inmunogénicos de las proteínas Mic-1(A) y Gp45-1, provenientes de Babesia bigemina, el parásito causante de la babesiosis bovina, una enfermedad que genera grandes pérdidas económicas y es de difícil diagnóstico. El objetivo de esta propuesta fue generar un gen quimérico compuesto de dichos epítopos y usar a cepas modificas de U. maydis con este gen como plataforma de expresión. es_ES
dc.format Adobe PDF es_ES
dc.format.extent 1 recurso en línea (76 páginas) es_ES
dc.language.iso Español es_ES
dc.relation.requires Si es_ES
dc.rights En Embargo es_ES
dc.subject Ustilago maydis es_ES
dc.subject Proteínas heterólogas es_ES
dc.subject Babesia bigemina es_ES
dc.subject secreción no convencional es_ES
dc.subject.classification BIOLOGÍA Y QUÍMICA es_ES
dc.title Establecimiento del hongo modelo Ustilago maydis como plataforma de expresión de una proteína heteróloga quimérica de Babesia bigemina. es_ES
dc.type Tesis de maestría es_ES
dc.creator.tid CURP es_ES
dc.contributor.tid curp es_ES
dc.creator.identificador GAAD880820HGTLLN07 es_ES
dc.contributor.identificador CECA751121HMNRHN04 es_ES
dc.contributor.role Director es_ES
dc.degree.name Maestría en Ciencias Biológicas es_ES
dc.degree.department Facultad de Ciencias Naturales es_ES
dc.degree.level Maestría es_ES
dc.matricula.creator 215706 es_ES
dc.folio CNMAC-215706 es_ES


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Nombre: RI005704.pdf
Tamaño: 1.408Mb
Formato: PDF
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