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dc.rights.license http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0 es_ES
dc.contributor Carlos Francisco Sosa Ferreyra es_ES
dc.creator Alejandra Medina Hernandez es_ES
dc.date 2017-10
dc.date.accessioned 2019-05-27T18:30:59Z
dc.date.available 2019-05-27T18:30:59Z
dc.date.issued 2017-10
dc.identifier.uri http://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/1562
dc.description Las enfermedades alérgicas afectan a cerca de mil millones de personas alrededor del mundo. Las alergias alimentarias tienen una prevalencia entre el 2 al 8% y se incrementa anualmente. El diagnóstico de alergia alimentaria se basa en la historia clínica sugerente y la demostración de sensibilización específica para alergeno ya sea por métodos in vivo (pruebas cutáneas o reto alimentario) o in vitro (determinación de anticuerpos de tipo IgE específicos). Más del 90% de las reacciones alérgicas a alimentos son causadas por una docena de alimentos por lo que se hace necesario conocer las propiedades fisicoquímicas e inmunogénicas de los alergenos alimentarios que expliquen que las reacciones clínicas pueden ocurrir debido a la reactividad cruzada entre alergenos estructuralmente homólogos a los que un paciente se ha sensiblizado con anterioridad por una fuente diferente (panalergenos). El objetivo del presente trabajo fué realizar la purificación y caracterización de la proflina del trigo y compararla con la profilina del polen Cupressus arizonica en busca de homología estructural como mecanismo de reactividad cruzada entre el polen del ciprés y trigo. Se realizó una primera separación de proteínas mediante cromatografía por columnas, por intercambio iónico, empleando dietilaminoetilcelulosa en la fase inmóvil. Los productos obtenidos de las diferentes etapas de la purificación, así como el contenido protéico del extracto total de trigo se analizaron mediante SDSPAGE, y finalmente se realizó un ensayo de dispersión de luz dinámica para identificar la presencia de las proteínas con un peso molecular entre 12 y 19. Resultados: Se identificó del concentrado purificado dos proteínas similares con masa molecular de entre 35 a 40 kDa que corresponden con la masa molecular del alergeno principal de del polen cupressus arizonica. Mediante la técnica de dispersión de luz dinámica, la distribución del tamaño de las partículas tuvo un promedio de 293.22 nm para la de trigo y 276.58 nm para la de polen de extracto alergénico de cupressus arizonica. A pesar de que podemos describir características comunes de los alérgenos, la biología estructural no puede aportar elementos de discriminación confiables que permitan su identificación ya que deberá probarse la capacidad de unión a moléculas de Inmunoglobulina E in vivo. es_ES
dc.description Allergic diseases affect about one billion people around the world. Food allergies have a prevalence of 2 to 8% and increase annually. The diagnosis of food allergy is based on the suggestive clinical history and demonstration of specific sensitization for allergen either by in vivo methods (skin tests or food challenge) or in vitro (determination of specific IgE type antibodies). More than 90% of allergic reactions to food are caused by a dozen foods, making it necessary to know the physicochemical and immunogenic properties of food allergens explaining that clinical reactions can occur due to cross-reactivity between structurally homologous allergens to which a patient has previously been sensitized by a different source (panalergens). The objective of the present work was to carry out the purification and characterization of the wheat proline and to compare it with the prophylaxis of the Cupressus arizonica pollen in search of structural homology as a mechanism of cross reactivity between cypress and wheat pollen. A first separation of proteins was carried out by column chromatography, by ion exchange, using diethylaminoethylcellulose in the immobile phase. The products obtained from the different purification steps as well as the protein content of the total wheat extract were analyzed by SDSPAGE and finally a dynamic light scattering assay was performed to identify the presence of proteins with a molecular weight between 12 and 19. Results: Two similar proteins with a molecular mass of 35-40 kDa corresponding to the molecular mass of the major allergen of the pollen cupressus arizonica were identified from the purified concentrate. By means of the dynamic light scattering technique, the particle size distribution averaged 293.22 nm for wheat and 276.58 nm for the allergenic extract pollen of cupressus arizonica. Although we can describe common characteristics of the allergens, structural biology can not provide reliable discrimination elements that allow its identification since the ability to bind to immunoglobulin E molecules in vivo must be tested. es_ES
dc.format Adobe PDF es_ES
dc.language.iso Español es_ES
dc.relation.requires No es_ES
dc.rights Acceso Abierto es_ES
dc.subject homología estructural es_ES
dc.subject reactividad cruzada es_ES
dc.subject alergia alimentaria es_ES
dc.subject structural homology es_ES
dc.subject cross reactivity es_ES
dc.subject food allergy es_ES
dc.subject.classification MEDICINA Y CIENCIAS DE LA SALUD es_ES
dc.title Purificación y caracterización de profilinas de trigo con potencial reactividad cruzada con profilinas de polen de ciprés es_ES
dc.type Tesis de doctorado es_ES
dc.creator.tid curp es_ES
dc.creator.identificador MEHA900710MSPDRL06 es_ES
dc.contributor.role Asesor de tesis es_ES
dc.degree.name Doctorado en Ciencias de la Salud es_ES
dc.degree.department Facultad de Medicina es_ES
dc.degree.level Doctorado es_ES


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Nombre: RI004634.pdf
Tamaño: 1.752Mb
Formato: PDF
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