Purificación y caracterización parcial de una lecnita de frijol tépari (Phaseolus acutifolius) con actividad citotóxica sobre células cancerígenas.

Iovanna Consuelo Torres Arteaga

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dc.rights.license	https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0	es_ES
dc.contributor	Alejandro Blanco Lara	es_ES
dc.contributor	Teresa García Gasca	es_ES
dc.creator	Iovanna Consuelo Torres Arteaga	es_ES
dc.date.accessioned	2025-06-10T20:48:25Z
dc.date.available	2025-06-10T20:48:25Z
dc.date.issued	2010-06
dc.identifier.uri	https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/11815
dc.description	Las lectinas de leguminosas son glicoproteínas dependientes de cationes cuya forma activa comúnmente es tetramérica. Son biológicamente activas en animales y presentan actividades anticancerígenas. En nuestro laboratorio se han observado que una fracción semipura de lectinas de frijol Tépari (FCL) presenta efecto citotóxico diferencial sobre células de diferentes tipos de cáncer humano. Sin embargo, los pocos datos respecto a la identidad molecular de las proteínas con actividad biológica y sus características bioquímicas son controversiales. Por lo anterior, el objetivo del presente trabajo fue purificar y caracterizar parcialmente al menos una lectina bioactiva de frijol Tépari (Phaseolus acutifolius). Se probaron diferentes estrategias de extracción y purificación y se lograron obtener resultados reproducibles utilizando como solvente de extracción Tris-HCl pH 8 a 4º C, precipitación secuencial con sulfato de amonio al 40 y 60% de saturación y cromatografía en columna de exclusión de peso molecular con Sephadex G-75. Mediante este método se lograron separar dos poblaciones de proteínas con actividad aglutinante, PA (Peso molecular aparente de 29.8 kDa, pI 4.6 y actividad específica de 12339 UA/mg proteína) y PB (Peso molecular aparente de 26.1 kDa, pI 4.72 y actividad específica de 8226 UA/mg proteína). Posteriormente se obtuvo un pico mayoritario de proteína de cada población mediante una columna de Superosa 12HR10/30 para FPLC acoplada a HPLC. Los picos mayoritarios fueron analizados por espectrometría de masas para proteínas y carbohidratos. Los resultados mostraron al menos dos proteínas con alta homología a la única secuencia deducida para una lectina de frijol Tépari, pero con ligeras diferencias entre ellas mismas. El espectro de carbohidratos mostró que ambas proteínas presentan el mismo tipo y cantidad de carbohidratos. El pH óptimo para la recuperación de la actividad aglutinante de PA fue de 4 a 5 y para PB fue de 6, pero ambas poblaciones mostraron el mismo perfil de estabilidad a pH. Asimismo, se observó que PA depende principalmente de calcio para mantener su actividad aglutinante mientras que PB de magnesio. En resumen, fue posible purificar y caracterizar parcialmente dos lectinas bioactivas presentes en frijol Tépari. Futuros estudios se enfocarán en el mayor conocimiento de su identidad molecular.	es_ES
dc.format	pdf	es_ES
dc.format.extent	1 recurso en línea (84 páginas)	es_ES
dc.format.medium	computadora	es_ES
dc.language.iso	spa	es_ES
dc.publisher	Universidad Autónoma de Querétaro	es_ES
dc.relation.requires	No	es_ES
dc.rights	openAccess	es_ES
dc.subject	Frijol Tépari	es_ES
dc.subject	Lectinas	es_ES
dc.subject	Phaseolus acutifolius	es_ES
dc.subject	purificación de proteínas	es_ES
dc.subject.classification	MEDICINA Y CIENCIAS DE LA SALUD	es_ES
dc.title	Purificación y caracterización parcial de una lecnita de frijol tépari (Phaseolus acutifolius) con actividad citotóxica sobre células cancerígenas.	es_ES
dc.type	Tesis de maestría	es_ES
dc.contributor.role	Director	es_ES
dc.contributor.role	Co-Director	es_ES
dc.degree.name	Maestría en Ciencias de la Nutrición Humana	es_ES
dc.degree.department	Facultad de Ciencias Naturales	es_ES
dc.degree.level	Maestría	es_ES
dc.format.support	recurso en línea	es_ES
dc.matricula.creator	158990	es_ES
dc.folio	CNMAN-158990	es_ES