Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: https://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/1618
Registro completo de metadatos
Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0es_ES
dc.contributorMargarita Teresa De Jesús García Gascaes_ES
dc.creatorOctavio Roldán Padrónes_ES
dc.date2019-11-20-
dc.date.accessioned2019-11-07T18:22:38Z-
dc.date.available2019-11-07T18:22:38Z-
dc.date.issued2019-11-20-
dc.identifier.urihttp://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/1618-
dc.descriptionEl envenenamiento por mordedura de serpiente es un problema médico grave en diferentes áreas del mundo. En América Latina, la mayor prevalencia se debe a las serpientes de la familia Viperidae, donde se incluyen las serpientes de cascabel (Crotalus). Estos venenos producen veneno hemotóxico que causa sangrado, degradación de los tejidos y necrosis. Cada veneno presenta varias actividades enzimáticas, lo que hace que sus efectos clínicos sean difíciles de estudiar, además, la comparación entre las moléculas de veneno es difícil cuando se usan diferentes técnicas y, por lo tanto, su identificación/caracterización por la misma metodología es necesaria. En este trabajo, se realizó la caracterización bioquímica de veneno de serpiente en cuanto a serín proteasas (SVSP), fosfolipasas A2 (SVPLA2), metaloproteasas (SVMP) y hialuronidasas (SVHA) de Crotalus aquilus (Ca), Crotalus polystictus (Cp) y Crotalus molossus nigrescens (Cmn). Se observaron diferencias en el patrón de proteínas, el contenido de enzimas y las actividades enzimáticas. Todos los venenos mostraron una alta actividad de SVPLA2, SVSP de alto peso molecular y una amplia variedad de formas de SVMP y SVHA. Ca y Cp mostraron las actividades enzimáticas más altas de SVMP y SVSP tipo tripsina y quimotripsina, mientras que Cmn mostró la mayor actividad de la SVHA y SVPLA2, similar a Ca. Todos los venenos mostraron péptidos con una masa molecular similar a la de las miotoxinas tipo crotamina. No se cuenta con información previa sobre la caracterización de veneno de C. aquilus y no existen análisis previos que incluyan estas cuatro familias de proteínas en estos venenos de Crotalus.es_ES
dc.formatAdobe PDFes_ES
dc.language.isoEspañoles_ES
dc.relation.requiresSies_ES
dc.rightsEn Embargoes_ES
dc.subjectCrotaluses_ES
dc.subjectfosfolipasases_ES
dc.subjecthialuronidasases_ES
dc.subjectproteasases_ES
dc.subjectveneno de serpientees_ES
dc.subject.classificationBIOLOGÍA Y QUÍMICAes_ES
dc.titleCaracterización Bioquímica de Serín Proteasas, Fosfolipasas A2, Hialuronidasas y Metaloproteasas del Veneno de Crotalus aquilus, Crotalus polystictus y Crotalus molossus nigrescenses_ES
dc.typeTesis de doctoradoes_ES
dc.creator.tidcurpes_ES
dc.contributor.tidcurpes_ES
dc.creator.identificadorROPO860715HQTLDC00es_ES
dc.contributor.identificadorGAGM641015MDFRSR06es_ES
dc.contributor.roleDirectores_ES
dc.degree.nameDoctorado en Ciencias Biológicases_ES
dc.degree.departmentFacultad de Ciencias Naturaleses_ES
dc.degree.levelDoctoradoes_ES
Aparece en: Doctorado en Ciencias Biológicas

Ficheros en este ítem:
Fichero Descripción Tamaño Formato  
RI004687.pdf21.17 MBAdobe PDFPortada
Visualizar/Abrir


Los ítems de DSpace están protegidos por copyright, con todos los derechos reservados, a menos que se indique lo contrario.