Título :	ESTUDIO PROTEÓMICO DEL EFECTO DEL ESTRÉS TÉRMICO RESPONSABLE DEL BLANQUEAMIENTO DE ARRECIFES CORALINOS EN EL HOLOBIONTE DEL “CORAL DE FUEGO” Millepora complanata.
Sustentante:	Esteban De Jesus Alcantar Orozco
Palabras clave :	BIOLOGÍA Y QUÍMICA QUÍMICA BIOQUÍMICA
Fecha de publicación:	30-ene-2020
metadata.dc.degree.department:	Facultad de Química
metadata.dc.degree.name:	Maestría en Ciencias Químico Biológicas
Descripción :	Los hidrocorales son cnidarios sumamente importantes para la homeostasis de los océanos, ya que representan unos de los principales organismos constructores de arrecifes coralinos, los cuales constituyen el sustento de un gran número de especies que dependen directamente de ellos. En los últimos años se ha observado un aumento en el fenómeno conocido como “blanqueamiento”, en el cual los hidrocorales expulsan sus algas endosimbiontes (familia Symbiodiniaceae) dejando expuesto su exoesqueleto constituido por CaCO3. Este fenómeno, tan dañino para los arrecifes, ocurre cuando los cnidarios formadores de arrecifes se someten a condiciones de estrés, tales como el aumento de la temperatura del océano, derivado del calentamiento global. Los hidrocorales blanqueados quedan en un estado de alta vulnerabilidad al perder su principal fuente de alimento, lo cual los conduce, en la mayoría de los casos, a la muerte. Las investigaciones que involucran enfoques “ómicos”, tales como los estudios proteómicos, permiten analizar, desde una perspectiva más completa los mecanismos implicados en la etiología del blanqueamiento de los hidrocorales y las consecuencias del estrés térmico en estos cnidarios. En este contexto, el objetivo de este trabajo consistió en realizar un estudio proteómico en el hidrocoral Millepora complanata en condiciones normales (Mc N) y blanqueado in situ (Mc B). En el presente estudio se realizó una comparación entre diversos métodos de extracción para estandarizar las condiciones adecuadas para la obtención del proteoma total de los hidrocorales. Los resultados obtenidos mostraron que el método de extracción empleando amortiguador Tris-HCl permitió la obtención de un perfil proteico con una mayor abundancia de bandas en SDS-PAGE (15 bandas en el caso de MC N y 9 en el caso de Mc B) y una mayor concentración de proteína (62.05 µg/g de liofilizado obtenido a partir Mc N y 59.77 µg/g del liofilizado obtenido de Mc B). Posteriormente, se realizó la separación por peso molecular y punto isoeléctrico, mediante electroforesis bidimensional, de las proteínas presentes en los extractos de M. complanata. El extracto de Mc B fue analizado por cromatografía de líquidos acoplada a espectrometría de masas y se identificaron 25 proteínas. Entre las proteínas identificadas destacaron el antígeno endosómico temprano 1 y la subunidad F0 de la ATP sintasa, ya que son proteínas de membrana, lo cual indica que se logró la extracción tanto de proteínas de la fracción insoluble del proteoma como de la fracción soluble del proteoma. Por otra parte, se logró la identificación de 10 proteínas que han sido reportadas anteriormente en estudios relacionados al blanqueamiento y estrés térmico: proteína fluorescente verde-quimera de calmodulina, serina/treonina-proteína quinasa de repetición rica en leucina, serina/treonina-proteína quinasa 36 isoforma X1, cuatro proteínas predichas de Nematostella vectensis, poliamina oxidasa 1, subunidad 6 de la ATP sintasa F0 mitocondrial y antígeno endosómico temprano 1. A pesar de que no se pudo realizar el análisis de expresión diferencial debido a la falta de la identificación de las proteínas de los extractos de Mc N, el presente estudio es un aporte metodológico sumamente valioso para el estudio proteómico de organismos hidrozoos constructores de arrecifes, y un punto de partida para el estudio proteómico diferencial de los efectos del blanqueamiento provocado por estrés térmico sobre el proteoma de M. complanata.
URI :	http://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/2007
Otros identificadores :	Hidrocorales Proteómica Blanqueamiento Cnidaria Millepora complanata
Aparece en las colecciones:	Maestría en Ciencias Químico Biológicas

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