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dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0es_ES
dc.contributorMa. Alejandra Rojas Molinaes_ES
dc.contributorAlejandro García Arredondoes_ES
dc.contributorNorma Beatriz Olguín Lópezes_ES
dc.contributorJesús Eduardo Vega Tamayoes_ES
dc.creatorIvana Valentina Vielma Gonzálezes_ES
dc.date2024-02-28-
dc.date.accessioned2024-03-11T15:09:49Z-
dc.date.available2024-03-11T15:09:49Z-
dc.date.issued2024-02-28-
dc.identifier.urihttps://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/10266-
dc.descriptionEl phylum Cnidaria comprende organismos marinos fundamentales en la formación de arrecifes, como los hidrocorales del género Millepora, conocidos como “corales de fuego” debido a sus toxinas que provocan lesiones similares a quemaduras. Estos componentes, principalmente las toxinas formadoras de poros (TFP), poseen un potencial aplicativo en diversos campos. No obstante, aún no hay suficiente información sobre su estructura química o su mecanismo de acción. Recientemente, nuestro grupo detrabajo logró obtener de forma recombinante una TFP del tipo hidralisina del coral defuego M. alcicornis, utilizando como sistema de expresión la cepa de E. coli C41 (DE3). Desafortunadamente, el proceso de purificación de dicha toxina no fue eficiente. Debido a esto, el presente trabajo de tesis tuvo por objetivo purificar la TFPrecombinante mediante cromatografía líquida rápida de proteínas (FPLC), utilizandouna columna de intercambio iónico; como resultado se obtuvieron 8 fracciones, las cuales fueron analizadas mediante electroforesis unidimensional SDS-PAGE. Se encontró que lasfracciones 7 y 8 contenían un par de bandas que se encontraban en un rango de peso molecular entre 25 y 30 kDa, que corresponde al peso molecular de las las TFPs de tipo hidralisina. El rango de peso molecular de las fracciones purificadas sugirió que la proteína recombinante contenía más de una etiqueta de afinidad de polihistidina, lo cual impide una unión específica con una resina de afinidad. Los resultados derivados del presente trabajo de tesis indicaron que el empleo de la cromatografía de intercambio iónico propuesta permitió aislar la rTFP de tipo hidralisina.es_ES
dc.formatAdobe PDFes_ES
dc.language.isospaes_ES
dc.publisherUniversidad Autónoma de Querétaroes_ES
dc.relation.requiresNoes_ES
dc.rightsAcceso Abiertoes_ES
dc.subjectBiología y Químicaes_ES
dc.subjectQuímicaes_ES
dc.subjectQuímica Farmacéuticaes_ES
dc.titlePurificación de una toxina recombinante de tipo hidralisina (rPFT) del "coral de fuego" M. alcicornis y determinación de su actividad hemolíticaes_ES
dc.typeTesis de licenciaturaes_ES
dc.creator.tidcurpes_ES
dc.contributor.tidORCIDes_ES
dc.creator.identificadorVIGI980214MQTLNV06es_ES
dc.contributor.identificador0000-0001-6131-9013es_ES
dc.contributor.roleDirectores_ES
dc.contributor.roleSecretarioes_ES
dc.contributor.roleVocales_ES
dc.contributor.roleSuplentees_ES
dc.degree.nameLicenciatura en Químico Farmacéutico Biólogoes_ES
dc.degree.departmentFacultad de Químicaes_ES
dc.degree.levelLicenciaturaes_ES
Aparece en las colecciones: Químico Farmacéutico Biólogo

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